Лекции для студентов

Характеристика и методы обработки молочного белково-углеводного сырья — Белковые вещества

Белковые вещества

К белковым азотистым соединениям относят: основной белок молока — казеин и сывороточные белки. Белки МБУС содержат все незаменимые аминокислоты. Казеин — белковый компонент молока, осаждается при рН 4,6. Его можно легко выделить путем коагуляции либо при естественном брожении, либо с помощью сычужного фермента. Остающиеся в растворе белки названы сывороточными белками. Первоначально их рассматривали как одно вещество, однако позже было установлено, что их можно разделить на две основные фракции Разделение казеина и сывороточных белков на фракции осуществляют по степени их растворимости в различных веществах при разной температуре, а также по электрофоретической подвижности.

В 1939 г. Меландеру методом электрофореза удалось разделить казеин на три различных компонента, которые были названы в соответствии со скоростью их передвижения: α -, β- и γ — казеин. γ- Казеин является фрагментом β — казеина, а не основной фракцией. Самая высокая скорость передвижения наблюдается у фракции, названной α — казеином. α — Казеин можно разделить на 2 фракции: чувствительную к ионам кальция α_s1- казеин и нечувствительную –χ- казеин. Индекс S означает, что этот казеин осаждается кальцием, а цифра 1 показывает, что наряду с этой основной фракцией существуют еще более мелкие, второстепенные фракции.

κ- Казеин занимает особое положение среди составных частей казеина. Он действует как защитный коллоид всего казеинового комплекса и обусловливает его растворимость с образованием коллоидного раствора. κ- Казеин содержит углеводы и представляет собой единственный компонент казеина, на который действует сычужный фермент.

Наряду с тремя основными фракциями α_s1-, β- и χ- казеином, содержание которых составляет соответственно 55, 30 и 15 % от общего количества казеина, в молоке присутствуют еще некоторые второстепенные компоненты казеина, которые называются минорными казеинами (α_s3-, α_s4-, α_s5-, γ- , R, S, TS).

Среди сывороточных белков преобладают β-лактоглобулины, α-лактальбумины, иммуноглобулины и протеозо-пептоны. Фракции лактальбумина были разделены как электрофоретическим методом, так и методом осаждения в изоэлектрической точке. Если подвергнуть диализу концентрированный раствор лактальбумина при рН 5,2, то выкристаллизуется β — лактоглобулин.

β-лактоглобулин — основной сывороточный белок, растворимый в полунасыщенном растворе сульфата аммония, устойчив в кислой среде желудка к действию пепсина, поэтому расщепляется только в кишечнике трипсином и химотрипсином. Его относят к лактальбуминовой фракций, так как он растворяется в полунасыщенном растворе (NН₄)₂S0₄. При электрофорезе он разделяется на три компонента — лактоглобулины А, В и С, которые различаются не только электрофоретической подвижностью, но и растворимостью. Содержание этих фракций в каждом случае различное. Некоторые коровы синтезируют только лактоглобулин А, В или С, другие, наоборот — все компоненты. Лактоглобулиновая фракция при диализе распадается на две подфракции. Одна из них образует осадок, который был назван эвглобулином, т.е. истинным глобулином. Оставшийся в коллоидном растворе белок получил название пседоглобулин (ложный глобулин).

Из оставшегося после кристаллизации β- лактоглобулина маточного раствора при соответствующей обработке выкристаллизовывается альбумин сыворотки крови и α- лактальбумин.

α- Лактальбумин не осаждается при рН 4,6, не растворяется в полунасыщенном растворе сульфата аммония, не свертывается под действием сычужного фермента и термостабилен в силу большого количества дисульфидных связей. Этот сывороточный белок играет важную роль в синтезе лактозы.

При нагревании до 90 ^оС сывороточные белки денатурируют и при подкислении до рН 4,6 вместе с казеином выпадают в осадок. Остающиеся в молочной сыворотке азотистые соединения получили название протеозо-пептонной фракции.

Протеозо-пептоны — термостабильные высокомолекулярные пептиды, которые не выпадают в осадок при 95 — 100 ^оС в течение 20 мин и последующем подкислении до рН 4,6, но осаждаются 12 % трихлоруксусной кислотой. Эта фракция является промежуточной между собственно белками и полипептидами.

Альбумин сыворотки крови не синтезируется в молочной железе, а поступает в молоко из крови. В молоке коров, больных маститом, содержание этой фракции значительно увеличено.

Иммунные глобулины (Иг) по химической природе являются гликопептидами и выполняют функцию антител. Выделены три основные группы иммуноглобулинов: ИгG, ИгА, ИгМ. Среди них имеются мономеры и полимеры, состоящие из тяжелых и легких полипептидных цепей. Основной фракцией является ИгG₁.

В МБУС присутствуют также небелковые азотистые вещества в виде мочевины, мочевой кислоты, гиппуровой кислоты, креатина и пуриновых оснований. Из всех перечисленных небелковых азотистых соединений свободные аминокислоты имеют наибольшее значение для молочной промышленности, поскольку являются одним из основных источников азотистого питания молочнокислых бактерий. Для белков молока типично высокое содержание глутаминовой кислоты (0,72 мг в 100 мл молока), причем в казеине ее содержится больше, чем в сывороточных белках. Сывороточные белки богаты серосодержащими аминокислотами.

Белки молока содержат все незаменимые аминокислоты. Следует отметить, что сывороточные белки содержат больше незаменимых аминокислот, чем казеин, поэтому являются более полноценными.

Биологическая ценность белков определяется сбалансированностью аминокислотного состава и атакуемостью белков ферментами пищеварительного тракта, а также способностью выполнять определенные функции в организме хозяина и восполнять потребность в незаменимых аминокислотах и некоторых минеральных компонентах: фосфоре, кальции, сере, железе и др.

Биологические функции белков молока многообразны. Казеины являются основными пищевыми белками. Они максимально расщепляются пищеварительными протеиназами в нативном состоянии, в то время как глобулярные белки приобретают эту способность только после денатурации.

Казеины обладают свойством свертываться в желудке новорожденных с образованием сгустков высокой степени дисперсности. Кроме того, они являются источником физиологически активных олиго- и полипептидов. Так, при частичном гидролизе κ — казеина под действием химозина в желудке освобождаются гликомакропептиды, регулирующие процесс пищеварения (уровень желудочной секреции).

Не менее важными биологическими функциями обладают сывороточные белки. Ценность сывороточных белков, определяемая по аминокислотному скору, составляет 104 %, т.е. она выше биологической ценности яичных белков, принимаемых ВОЗ в качестве стандартного белка. Особенно богаты белки сыворотки такими незаменимыми аминокислотами как лизин, триптофан, изолейцин, треонин. Благодаря высокому содержанию незаменимых аминокислот, сывороточные белки повышают биологическую ценность других белков. Так, если биологическая ценность казеина равна 73, то биологическая ценность его в смеси с сывороточными белками в отношении, имеющемся в молоке, составляет 92. Особенно сильно сывороточные белки повышают биологическую ценность растительных белков, дефицитных по лизину.

Усвояемость сывороточных белков организмом ниже, чем у казеина, что обусловлено их резистентность к пищеварительным ферментам. Резистентность их к действию протеолитических ферментов связана с их глобулярной структурой и большим количеством дисульфидных связей, которые образуют серосодержащие аминокислоты. Сывороточные белки не свертываются под действием сычужного фермента.

Резистентность сывороточных белков к действию протеолитических ферментов имеет глубокий биологический смысл. Если главное назначение казеина — удовлетворение питательных потребностей организма, то сывороточные белки обладают и другими функциями. Важнейшей их функцией является защита новорожденного от инфекционных заболеваний, когда собственные защитные системы организма еще не сформировались. Основную роль в этом играют иммуноглобулины.

Иммуноглобулины проникают из пищеварительного тракта во внутреннюю среду организма в интактной форме, сохраняя свои иммуногенные свойства, стимулируют развитие и поддерживают высокую реактивность иммунной системы новорожденного. Показательно, что в первые дни после отела, содержание глобулинов в молозиве достигает 15 %, а содержание ИгG₁ равняется 80 % общей суммы белков. В последующем содержание глобулинов в молозиве и проницаемость стенок кишечника для интактных белков быстро снижаются, что может быть связано с формированием собственных защитных систем организма.

В молочной сыворотке имеются помимо иммуноглобулинов и другие белки, повышающие резистентность организма к кишечным заболеваниям путем воздействия на микрофлору кишечного тракта. К ним относятся:

- лизоцим — белок молока, обладающий антибактериальными свойствами;

- лактоферрин и β — лактоглобулин, которые выполняют транспортную роль — переносят в кишечник новорожденного железо, витамины и другие важные соединения;

- лактопероксидаза, катализирующая окисление тиоцианатов перекисью водорода с образованием промежуточных продуктов с бактерицидным действием по отношению ко многим патогенным микроорганизмам.

Отдельные минорные фракции сывороточных белков обладают способностью связывать витамин В₁₂ и фолаты, благодаря чему скорость адсорбции этих витамином через мембрану кишечника возрастает в 100 раз. Сывороточные белки, проникая в кровь в интактной форме, могут выполнять функции ферментов или транспортных белков.